Affinität (Biochemie)

Die Affinität ist in der Biochemie ein Maß für die Bindungsstärke zwischen den Bindungspartnern bei Protein-Ligand-Wechselwirkungen: Je höher die Affinität, desto größer die Assoziationskonstante, K_a (auch "Bindungskonstante" genannt).

Gängigerweise wird heute allerdings das reziproke Maß, die Dissoziationskonstante, K_d gebraucht: je höher die Affinität eines Proteins zu seinem Liganden, desto niedriger die Dissoziationskonstante des Komplexes. Am Beispiel der Bildung/des Zerfalls eines Enzym-Substratkomplexes, [ES]

Enzym-Substrat-Wechselwirkung

werden hier die Definitionen gemäß Massenwirkungsgesetz bzw. kinetischen Konstanten (Geschwindigkeitskonstanten k) aufgeführt:

Assoziationskonstante (Bindungskonstante)	$K_{a}={[ES] \over [E]*[S]}$		$K_{a}={k_{1} \over k_{-1}}$
Dissoziationskonstante	$K_{d}={[E]*[S] \over [ES]}$		$K_{d}={k_{-1} \over k_{1}}$

In der Enzymkinetik wird gelegentlich K_m, die Michaeliskonstante, als Maß für die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat angegeben. Dies hat in der Praxis eine gewisse Berechtigung, theoretisch sind die Dissoziationskonstante des ES-Komplexes K_d und die Michaeliskonstante jedoch streng zu unterscheiden. Die Michaeliskonstante hängt nach Briggs und Haldane auch von der Wechselzahl k₂ ab und berechnet sich wie folgt:

$K_{m}={k_{-1}+k_{2} \over k_{1}}$

Ein Rückschluss von K_m auf K_d ist nur dann möglich wenn $k_{2}\ll k_{-1}$. Diese Annahme ist nicht in jedem Fall angebracht, wurde aber ursprünglich von Leonor Michaelis und Maud Menten getroffen, um die Michaelis-Menten-Gleichung herzuleiten.

Siehe auch

• Affinität (Chemie)
• Avidität