EF-G

EF-G ili elongacioni faktor G (istorijski poznata kao translokaza) jedan je od prokariotskih elongacionih faktora.

Funkcija

Faktor EF-G katalizuje translokaciju tRNK i iRNK duž ribozoma na kraju svakog kruga polipeptidne elongacije. Homologan je sa EF-Tu + tRNA. EF-G se takođe vezuje za ribozom u njegovom GTP-vezanom stanju. Kad se asocira sa A mestom, EF-G uzrokuje da tRNK koja je prethodno okupirala to mesto zauzme intermedijarnu A/P poziciju (pri čeum se vezuje za A mesto male ribozomne podjedinice i za P mesto velike podjedinice), i tRNA u P mestu se pomera u P/E hibridno stanje. EF-G hidroliza GTP-a uzrokuje konformacionu promenu, usled čega A/P tRNK poputuno zauzima P mesto, P/E tRNK potupuno zauzima E mesto (i napušta ribozomni kompleks), i iRNK se pomera za tri nukleotida u odnosu na ribozom usled njene asocijacije sa tim tRNK molekulima. EF-G molekul vezan za se zatim disocira od kompleksa, ostavljajući slobodno A-mesto, gde elongacioni ciklus može ponovo da počne.

Osim njegove uloge u translokaciji, EF-G, deluje da zajedno sa ribozomskim reciklacionim faktorom promoviše reciklaciju ribozoma u GTP zavisnom maniru.^[1]

Klinički značaj

Ovaj enzim obično inhibira fusidinska kiselina. Pojedine varijante enzima su otporne.^[2]^[3]

Evolucija

EF-G ima kompleksnu evolucionu istoriju. Brojne paralogne verzije faktora su prisutne kod bakterija, što sugestira subfunkcionalizaciju različitih EF-G varijanti.^[4]

Reference

^ Zavialov AV, Hauryliuk VV, Ehrenberg M (2005). „Splitting of the posttermination ribosome into subunits by the concerted action of RRF and EF-G”. Molecular Cell. 18 (6): 675—686. PMID 15949442. doi:10.1016/j.molcel.2005.05.016.
^ Macvanin M, Hughes D (2005). „Hyper-susceptibility of a fusidic acid-resistant mutant of Salmonella to different classes of antibiotics”. FEMS microbiology letters. 247 (2): 215—20. PMID 15935566. doi:10.1016/j.femsle.2005.05.007.
^ Macvanin M, Johanson U, Ehrenberg M, Hughes D (2000). „Fusidic acid-resistant EF-G perturbs the accumulation of ppGpp”. Molecular microbiology. 37 (1): 98—107. PMID 10931308. doi:10.1046/j.1365-2958.2000.01967.x.
^ G C Atkinson; S L Baldauf (2011). „Evolution of elongation factor G and the origins of mitochondrial and chloroplast forms”. Molecular Biology and Evolution. 28 (3): 1281—92. PMID 21097998. doi:10.1093/molbev/msq316.

Spoljašnje veze

Peptide+Elongation+Factor+G на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)

[1] Zavialov AV, Hauryliuk VV, Ehrenberg M (2005). „Splitting of the posttermination ribosome into subunits by the concerted action of RRF and EF-G”. Molecular Cell. 18 (6): 675—686. PMID 15949442. doi:10.1016/j.molcel.2005.05.016.

[pmid15935566-2] Macvanin M, Hughes D (2005). „Hyper-susceptibility of a fusidic acid-resistant mutant of Salmonella to different classes of antibiotics”. FEMS microbiology letters. 247 (2): 215—20. PMID 15935566. doi:10.1016/j.femsle.2005.05.007.

[pmid10931308-3] Macvanin M, Johanson U, Ehrenberg M, Hughes D (2000). „Fusidic acid-resistant EF-G perturbs the accumulation of ppGpp”. Molecular microbiology. 37 (1): 98—107. PMID 10931308. doi:10.1046/j.1365-2958.2000.01967.x.

[4] G C Atkinson; S L Baldauf (2011). „Evolution of elongation factor G and the origins of mitochondrial and chloroplast forms”. Molecular Biology and Evolution. 28 (3): 1281—92. PMID 21097998. doi:10.1093/molbev/msq316.

[1]

[2]

[3]

[4]