Тиолаза
| Тиолаза, Н-терминални домен | |
|---|---|
| Идентификатори | |
| Симбол | Тхиоласе_Н |
| Пфам | ПФ00108 |
| ИнтерПро | ИПР002155 |
| СКОП | 1пxт |
| Тиолаза, C-терминални домен | |
|---|---|
| Идентификатори | |
| Симбол | Тхиоласе_Ц |
| Пфам | ПФ02803 |
| ИнтерПро | ИПР002155 |
| СКОП | 1пxт |
Тиолазе (ацетил-коензим А ацетилтрансферазе, АЦАТ) су ензими који конвертују две јединице ацетил-КоА у ацетоацетил КоА у мевалонатном путу.
Тиолазе у свеприсутни ензими који имају кључне улоге у многим виталним биохемијским путевима, укључујући пут бета оксидационе деградације масних киселина и разне биосинтетичке путеве.[1] Чланови тиолазне фамилије се могу поделити у две широке категорије: деградационе тиолазе (ЕЦ 2.3.1.16) и биосинтетичке тиолазе (ЕЦ 2.3.1.9). Ова два типа тиолаза су присутна код еукариота и прокариота: ацетоацетил-КоА тиолаза (ЕЦ:2.3.1.9) и 3-кетоацил-КоА тиолаза (ЕЦ:2.3.1.16). 3-Кетоацил-КоА тиолаза (тиолаза I) има широку специфичност у погледу дужине ланца супстрата и учествује у деградативним путемвима попут бета-оксидације масних киселина. Ацетоацетил-КоА тиолаза (тиолаза II) је специфична за тиолизу ацетоацетил-КоА и учествује у биосинтетичим путевима као што је синтеза поли бета-хидроксибутирне киселине или стероидне биогенезе.
Формирање угљеник-угљеник везе је кључни корак у биосинтетичким путевима којима настају масне киселине и поликетиди. Тиолазна суперфамилија ензима катализује формирање угљеник–угљеник везе реакционим механизмом Клајзенове кондензације зависне од тиоестара.[2][3]
Референце
[уреди | уреди извор]- ↑ Тхомпсон С, Маyерл Ф, Пеоплес ОП, Масамуне С, Синскеy АЈ, Wалсх ЦТ (Јулy 1989). „Мецханистиц студиес он бета-кетоацyл тхиоласе фром Зооглоеа рамигера: идентифицатион оф тхе ацтиве-сите нуцлеопхиле ас Цyс89, итс мутатион то Сер89, анд кинетиц анд тхермодyнамиц цхарацтеризатион оф wилд-тyпе анд мутант ензyмес”. Биоцхемистрy 28 (14): 5735–42. ДОИ:10.1021/bi00440a006. ПМИД 2775734.
- ↑ Хеатх РЈ, Роцк ЦО (Оцтобер 2002). „Тхе Цлаисен цонденсатион ин биологy”. Нат Прод Реп 19 (5): 581–96. ДОИ:10.1039/b110221b. ПМИД 12430724.
- ↑ Хаапалаинен АМ, Мерилäинен Г, Wиеренга РК (Јануарy 2006). „Тхе тхиоласе суперфамилy: цонденсинг ензyмес wитх диверсе реацтион специфицитиес”. Трендс Биоцхем. Сци. 31 (1): 64–71. ДОИ:10.1016/j.tibs.2005.11.011. ПМИД 16356722.
Литература
[уреди | уреди извор]- Ницхолас C. Прице, Леwис Стевенс (1999). Фундаменталс оф Ензyмологy: Тхе Целл анд Молецулар Биологy оф Цаталyтиц Протеинс (Тхирд изд.). УСА: Оxфорд Университy Пресс. ИСБН 019850229X.
- Ериц Ј. Тооне (2006). Адванцес ин Ензyмологy анд Релатед Ареас оф Молецулар Биологy, Протеин Еволутион (Волуме 75 изд.). Wилеy-Интерсциенце. ИСБН 0471205036.
- Бранден C, Тоозе Ј.. Интродуцтион то Протеин Струцтуре. Неw Yорк, НY: Гарланд Публисхинг. ИСБН: 0-8153-2305-0.
- Ирwин Х. Сегел. Ензyме Кинетицс: Бехавиор анд Аналyсис оф Рапид Еqуилибриум анд Стеадy-Стате Ензyме Сyстемс (Боок 44 изд.). Wилеy Цлассицс Либрарy. ИСБН 0471303097.
- Роберт А. Цопеланд (2013). Евалуатион оф Ензyме Инхибиторс ин Друг Дисцоверy: А Гуиде фор Медицинал Цхемистс анд Пхармацологистс (2нд изд.). Wилеy-Интерсциенце. ИСБН 111848813X.
- Герхард Мицхал, Диетмар Сцхомбург (2012). Биоцхемицал Патхwаyс: Ан Атлас оф Биоцхемистрy анд Молецулар Биологy (2нд изд.). Wилеy. ИСБН 0470146842.