Ensüüm

ATP süntaas: ensüüm, mis toodab vesinikioonide (prootonite) läbivoolu toimel ATP-d. ATP on molekul, mis salvestab elusolendites energiat ja võimaldab seda teiste keemiliste reaktsioonide otstarbeks kasutada. ATP süntaas on üks näide ensüümide katalüütilisest võimest.

Ensüümid on kõrgmolekulaarsed bioloogilised katalüsaatorid, mis kiirendavad keemiliste reaktsioonide toimumist. Ensüümid on valdavalt valgud, kuid tuntakse ka mõningaid katalüütilisi RNA molekule, mida nimetatakse sageli ensüümide asemel ribosüümideks. Valgulised ensüümid koosnevad aminohappejääkidest ja nende süntees on allutatud geneetilisele kontrollile.

Nad on biokatalüsaatorid, mille toimel muundatakse substraatmolekuli nii, et reaktsioonide toimumine kiireneb ja ensüümimolekul vabaneb reaktsioonist muutumatul kujul. Ensüümid on hädavajalikud, et rakkudes läbiviidavad metaboolsed reaktsioonid toimuksid piisava kiirusega toetamaks elu toimimist.

Ensüümid jaotatakse kuude põhiklassi: oksüdoreduktaasid, transferaasid, hüdrolaasid, lüaasid, isomeraasid ja ligaasid. Lisaks võidaks neid liigitada ehituse (lihtensüümid ja liitensüümid), toimekeskkonna (eksogeensed ja endogeensed ensüümid) ning muude näitajate alusel.

Ensüümid on ensümoloogia uurimisobjektiks.

Ensüümkatalüüsitud reaktsioonide kiirust alandavaid aineid nimetatakse inhibiitoriteks.

Ensüümide omadusi

Ensüümidele on omane suur efektiivsus ja kõrge substraadispetsiifilisus. Enamik taimede, loomaliikide, bakterite, viiruste ja protistide füsioloogilistest nähtustest on allutatud ensümaatilisele kontrollile. Klassifitseeritud on üle 2500 valgulise ensüümi. Ensüümid on ka biopolümeerid, katalüsaatorid, inhibiitorid jne. Ka mõnedel RNA-molekulidel (väga harva) on katalüütiline aktiivsus, kuid tavaliselt ei nimetata neid ensüümideks, vaid katalüütilisteks RNA-deks ehk ribosüümideks.Veres on tõenäoliselt kõiki organismi ensüüme ja need vabanevad hävivatest rakkudest verre kudede pideva uuenemise tõttu.

Mõiste kujunemine

18. sajandi lõpus uurisid teadlased suhkrute kääritamist pärmirakkude poolt, püüdes leida vastuseid küsimusele, kas orgaanilisi ühendeid suudavad toota vaid elavad rakud. 19. sajandil tegi Eduard Büchner pärmirakkudega järgmise katse: ta purustas rakkude seinad (liivaga hõõrumisega) ja lisas suhkrut. Kuna käärimine toimus edasi, pidi kääritamist katalüüsima rakuvaba ekstrakt. Teadlaste Justus Van Liebigi, Louis Pasteuri jpt jaoks tähendasid fermendid ühendeid "pärmis" ning tuletati biokeemiliste katsete alusel, mille tulemusi tõlgendades arvati, et ensüümid asuvad rakkude sees. Jöns Jacob Berzelius ja Theodor Schwann ning paljud teised teadlased kasutasid 19. sajandil terminit "fermendid". Kuid fermentide mõistet kasutati sel ajal ka nende mikroorganismide kohta, kes fermentatsiooni põhjustavad. Vältimaks segadust pakkus saksa bioloog William Kuhne 1876. aastal välja termini "ensüümid", mida tema tundis selliste toitaineid lõhustavate ensüümidena nagu pepsiin, trüpsiin, ptüaliin, steapsiin. 19. sajandil arvati, et keemiateadus ei suuda ensüüme komplekteerida ega sünteesida, kuna neid leiduvat üksnes organismide protoplasmas, kust neid uurimise tarbeks eraldatakse. Termin ensüümid muutus rakkudes ning kudedes asetleidvaid muutusi põhjustavate ainete, mida varem tunti nimetusega "organiseerimata fermendid" (inglise keeles unorganized ferments), koondnimetuseks.

Sõna "ensüüm" (varasemas eesti keeles ka ferment) tuleneb kreekakeelsest sõnast ″ἐνζύμη″, mis tähendab ″pärmis″ (ehk pärmi sees). Eesliide ἐν- ("en-") tähendab ″sees″ ja ζύμη (″zýmē″) tähendab ″pärm″ või ″juuretis″.

Tänapäeval tegeletakse ensüümidega nii eraldi teadusharu ensümoloogia kaudu kui ka integreeritult botaanika, biokeemia, meditsiini, farmaatsia, põllumajanduse, geneetika, toiduainetetööstuse ja paljude muude teadusharude kaudu.

Tööpõhimõte

Lüsosüümi kristallid valges valguses. Seda ensüümi esineb näiteks süljes ja munavalges ning selle eraldamise lihtsus oli üks põhjusi, miks seda on palju uuritud

Ensüümid alandavad reaktsiooni aktivatsioonienergiat. Kuigi ensüüm võib reaktsiooni käigus muunduda, taastub ta reaktsiooni lõpuks endisele kujule ja võib katalüüsida järgmist reaktsiooni. Ensüümid kui globulaarsed valgud on multidomeensed ehk ühes domeenis võib neid asuda ensüümi aktiivtsenter, teises domeenis aga regulatoorne tsenter. Reaktsiooni lähtemolekulid (ensüümi substraadid) seonduvad ensüümi aktiivtsentrisse ja reaktsiooni lõpus dissotsieeruvad sealt produktid. Ensüümid on kõrge substraadispetsiifilisusega – nad võivad läbi viia vaid ühte või mõnda reaktsiooni. Nii saab reaktsioone kontrollida vastava ensüümi hulga reguleerimise teel. Iga rakk sünteesib eluks vajalikke ensüüme (ühes rakus kuni 10 000 ensüümi) iseseisvalt ja iga üksik ensüüm võib juhtida erinevat reaktsiooni. Ensüümid on tundlikud paljude sise- ja väliskeskkonna tegurite, näiteks temperatuuri, pH jms suhtes.

Süstemaatika

 Pikemalt artiklis Ensüümiklasside nomenklatuur

Ensüümide klassifitseerimisel kasutatakse Ensüümikomisjoni koostatud ensüümide nomenklatuuri.

Kliiniline biokeemia

 Pikemalt artiklis Ensüümdiagnostika

Ensüümikomisjoni nomenklatuuri rakendatakse ka inimkehas toimuvate ensüümreaktsioonide ja neis osalevate ensüümide klassifitseerimisel ning ensüümdiagnostikas.

Markerensüümid

 Pikemalt artiklis Markerensüümid

Markerensüümid on olulised haiguste kindlaks tegemisel. Kui markerensüüm ilmub verre, on tegu vastava koe kahjustusega, kust ensüüm pärit on.

Toitaineid lõhustavad ensüümid

Tähtsamad toitaineid lõhustavad ensüümid on amülaas, pepsiin, trüpsiin, maltaas, laktaas, sahharaas, lipaas jpt.

Kõhunäärme ehk pankrease nõre on normaalse füsioloogiaga loomorganismis toitaineid lõhustavate ensüümide poolest rikkalik.

Ensüümiaktiivsuse määramine

 Pikemalt artiklis Ensüümiaktiivsus

Ensüümide hulka biomaterjalides määratakse ensüümiaktiivsust (e ensüümi hulka) kaudselt, kineetika reeglitega vastavuses, kas:

• ajaühikus toimuva substraadi hulga vähenemise
• ajaühikus toimuva produkti hulga suurenemise kaudu.

Ensüümiaktiivsuse määramise meetodid

Ensüümide hulga määramiseks kasutatakse näiteks järgmisi laboratoorse diagnostika meetodeid:

• kolorimeetrilised meetodid,
• spektrofotomeetrilised meetodid (ultraviolettspektroskoop, infrapunaspektroskoop),
• fluoromeetrilised meetodid,
• radiomeetrilised meetodid jpm.

Ensüümaktiivsuse väljendamine

Ensüümaktiivsust väljendatakse rahvusvahelisi mõõtühikute süsteeme kasutades. Biokeemia ja kliinilise meditsiini teadusharud kasutavad enim:

• ensüümaktiivsuse mõõtühik (U, "unit") – on ensüümi hulk, mille ensüümaktiivsus on 1 mikromooli substraati minutis. 1 ensüümi ühik (U) = 1 μmol min ⁻¹;
• ensüümaktiivsuse mõõtühik on katal (kat) – on ensüümi hulk, mille ensüümaktiivsus on 1 mool substraati sekundis. 1 ensüümi ühik katal = 1 mol s⁻¹, 1 kat= 6 × 10⁷ ehk 1 U = 16,67 nanokatalit (nkat);

Ensümoloogias kasutatakse ka muid mõõtühikuid, näiteks:

• molekulaaraktiivsus (ingl k turnover number) on k _cat (väljendatakse sekundites) on substraadi molekulide arv, mida üks ensüümimolekul muundab (ingl k metabolized) ajaühikus S-di küllastatud kontsentratsiooni juures. Mõõtühikuks s⁻¹ või min ⁻¹. Ensümaatilised reaktsioonid võivad olla 10³ kuni 10¹⁷ korda kiiremad kui vastavad katalüüsimata reaktsioonid.

Ensüümide ajaloolised nimetused

Erialakirjanduses, aga ka populaarteaduslikes väljaannetes kasutatakse töönimetustena ka ajaloolisi nimetusi:

• amülaas – polüsahhariide lõhustav ensüüm; tärklise seedimisega seotud protsessid. Hüdrolüüsib tärklisest suhkruid. Seda kasutatakse siirupite, puuviljamahlade, šokolaadi ja muude toiduainete valmistamisel;
• bromelaas – ensüümi leidub ananassitaime kõikides osades;
• diaporaas – parandab hemoglobiini, vähendades Fe3+ Fe2+-iks;
• diastaas – tärklise seedimisega seotud protsessid;
• erepsiin – seedeensüümide ja pankrease nõre koostises, lagundab peptoone aminohapeteks;
• fosfataas – fosforrühma molekulidega seonduv, näiteks fosfo-türosiine, fosfohistidiin;
• katalaas – esineb kõikides elusorganismides, kes puutuvad kokku hapnikuga, hüdrolüüsib vesinikperoksiidi veeks ja hapnikuks;
• katepsiin – on kõikides elusorganismides leiduv proteaas, mis lõhustab proteiine;
• ksülanaas – taimede, seente ensüümide rühm, lagundab taimsed polüsahhariidid ksüloosiks, arvatavasti tuleviku biokütuse tootmisel kasutatav ensüüm, mis muudab puidu, millele kasutust ei leita biokütuseks;
• laktaas – piimasuhkrut hüdrolüüsiv; pastöörimata piima seedimisega seotud protsessid;
• lipaas – rasvade seedimisega seotud protsessid;
• maltaas – ensüüm maltaas hüdrolüüsib maltoosi;
• oksüdaas – ensüüm, osaleb hapniku hüdrolüüsil, hapnik redutseeritakse veeks või vesinikülihapendiks;
• oksüdoreduktaas – oksüdatsiooni-reduktsiooni reaktsioone katalüüsiv ensüüm;
• oksügenaas – oksüdeerib erinevaid ühendeid, liites neile hapniku;
• papaiin – papaia viljadest saadav ensüüm;
• pektaas –
• pepsiin – retseptorid maos, hüdrolüüsib toiduvalgud peptiidideks;
• peroksidaas – oksüdeerib ühendeid, kasutades vesinikperoksiidi;
• proteaas – proteiini seedimisega seotud protsessid, nii näiteks sünteesivad ja eritavad erinevaid proteaase bakterid, aga ka viirused: gripiviirus, HIV-1 viirus jpt;

Hüdrolüüsib valke. Tööstuslikult kasutatakse liha pehmendamiseks, kala nülgimiseks, loomanahalt karvade eemaldamiseks ja pesupulbrite koostisosana;

• reduktaas – oksüdeerimis-taandamisensüüm;
• sukraas – ensüümide rühm, katalüüsivad hüdrolüüsil suhkru fruktoosiks ja glükoosiks;
• transferaas – kandev ensüüm, kannab mingit rühma ühest molekulist teise molekuli;
• trüpsiin – seedekulglas toimiv ensüüm, hüdrolüüsib proteiine, kõhunääre toodab mitteaktiivset proensüümi trüpsinogeen;
• tsellulaas – taimedes sisalduva tselluloosi seedimisega seotud protsessid;
• ureaas – katalüsaator, uurea hüdrolüüsil süsinikdioksiidiks ja ammoniaagiks.

Ensüümid keskkonnas

Ensüümid on tähtsal kohal biotehnoloogia arengus. Umbes 150 ensüümi kasutatakse tööstuses, näiteks:

• bioabsorbeerimine – plasti, puidu, metallide jne ensümaatiline lagundamine;
• bioakumulatsioon – toksiliste ainete/ühendite liigkiire kuhjumine organismi suurema tempoga, kui organism neid lagundada jõuab;
• biolagunemine – toksiliste materjalide ensümaatiline lagundamine taaskasututavateks materjalideks;
• biolahjendus –
• biomuundus –
• biopleegitus –
• biovõimendus –

Ajaloolist

Alexander Fleming avastas 1922 pisarates, süljes, nina ja soolestiku limaskestas tugeva antibakteriaalse fermendi lüsosüümi (lysozyme).

Vaata ka

• Ensüümikomisjon
• Ensümoloogia
• Ensüümiteraapia
• Koensüüm
• Holoensüüm
• Laboratoorne diagnostika
• Markerensüümid
• Valgud
• G-valgud
• Ensüümikineetika

Kirjandus

• Otto Cohnheim."Enzymes", SIX LECTURES Delivered under the Gerter Lectureship Foundation at the University and Bellevue Hospital Medical College, 1st ed., NEW YORK: JOHN WILEY & SONS, London: CHAPMAN & HALL, 1912,Veebiversioon (vaadatud 08.mai 2013)
• Brockhaus ABC Der Naturwissenschaft und Technik. Veb F.A. Brockhaus Verlag, Leipzig, 1957, lk 222, Nr 455 (150/33/57).
• Edward Howell."Enzyme Nutrition: The Food Enzyme Concept", Avery PUB., 1985, ASIN: B001MZ32UC
• A.Brik, Wong, C.-H..HIV-1 protease: mechanism and drug discovery, 26.November 2002.Veebiversioon (vaadatud 27.04.2013) (PDF)
• Meditsiinisõnastik. Tõlkija Katrin Rehemaa, toimetajad Sirje Ootsing, Laine Trapido. Kirjastus Medicina, 2004, ISBN 9985-829-55-7.
• M. V. Kulkarni, S.S.Thonte, S.S.Rathod, N.B.Ghiware. Biochemistry, 2008, 10 ed., ISBN 978-81-85790-06-0,Osaline veebiversioon (vaadatud 27.04.2013)
• Shanmugam, S.. Sathiskumar, T..Enzyme Technology., 2009, I.K.International Publishing House, Chapter 1, pg 2, ISBN 978-93-80026-05-3, Osaline veebiversioon (vaadatud 10.05.2015)
• Inimorganismi biomolekulid ja nende meditsiiniliselt olulisemad ülesanded Inimorganismi metabolism, selle häired ja haigused. M. Zilmer, E. Karelson, T. Vihalemm, A. Rehema, K. Zilmer. Inimorganismi biomolekulid ja nende meditsiiniliselt olulisemad ülesanded Inimorganismi metabolism, selle häired ja haigused, peatükk 10,lk 117–137, Biokeemia Instituut, Tartu Ülikool 2010, ISBN 978-9985-2-1540-1.
• W.Nienstedt, O.Hänninen, A.Arstila, S.-E.Björkqvist, "Inimese füsioloogia ja anatoomia", Kirjastus Medicina, 2011, ISBN 9985-829-36-0
• El-Yassin, H.D., Enzyme Assays., 2012, veebiversioon (vaadatud 30.04.2013) (PDF)