Glutamato-5-semialdeído desidrogenase
| glutamato-5-semialdeído desidrogenase | |||||||
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| Indicadores | |||||||
| Número EC | 1.2.1.41 | ||||||
| Número CAS | 54596-29-1-- | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||
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Em enzimologia, uma glutamato-5-semialdeído desidrogenase (EC 1.2.1.41) é uma enzima que catalisa a reação química:[1]
- L-glutamato 5-semialdeído + fosfato + NADP+ L-glutamil 5-fosfato + NADPH + H+
Os 3 substratos desta enzima são L-glutamato 5-semialdeído, fosfato e NADP+, enquanto seus 3 produtos são L-glutamil 5-fosfato, NADPH e H+.
Esta enzima pertence à família das oxidorredutases, especificamente aquelas que atuam no grupo aldeído ou oxo do doador com NAD+ ou NADP+ como aceitante. O nome sistemático desta classe de enzima é L-glutamato-5-semialdeído:NADP+ 5-oxidoredutase (fosforilação). Outros nomes de uso comum incluem beta-glutamilfosfato redutase, gama-glutamil fosfato redutase, beta-glutamilfosfato redutase, glutamato semialdeído desidrogenase e glutamate-gama-semialdeído desidrogenase. Essa enzima participa nos ciclo da ureia e metabolismo dos grupos amino.
Estudos estruturais
[editar | editar código-fonte]No final de 2007, 3 estruturas foram resolvidas para esta classe de enzimas, com os códigos de acesso PDB 1O20, 1VLU e 2H5G.
Referências
- ↑ Baich, A (Julho 1971). «The biosynthesis of proline in Escherichia coli: phosphate-dependent glutamate -semialdehyde dehydrogenase (NADP), the second enzyme in the pathway». Biochimica et Biophysica Acta. 244 (1): 129–34. PMID 4399189. doi:10.1016/0304-4165(71)90129-2
