Human RPA Interacting Protein

RPAIN
Identifiants
Aliases	RPAIN, HRIP, Protéine interagissant avec Rev
IDs externes	OMIM: 617299 MGI: 1916973 HomoloGene: 13006 GeneCards: RPAIN
Position du gène (Homme) Chr. Chromosome 17 humain Locus 17p13.2 Début 5,419,641 bp Fin 5,432,877 bp
Position du gène (Souris) Chr. Chromosome 11 (souris) Locus 11|11 B4 Début 70,861,039 bp Fin 70,868,659 bp
Expression génétique Bgee Humain Souris (orthologue) Fortement exprimé dans éminence ganglionnaire gyrus temporal moyen anté-hypophyse ventricular zone sperme left ovary Brodmann area 23 right ovary muscle de la cuisse muscle gastrocnémien Fortement exprimé dans spermatide spermatocyte right kidney Vésicule vitelline cristallin neural layer of retina parotide aorte ascendante tube neural valve aortique Plus de données d'expression de référence BioGPS Plus de données d'expression de référence
Gene Ontology Fonction moléculaire liaison ion métal liaison de complexe macromoléculaire Composant cellulaire cytoplasme PML body noyau fibrillar center Processus biologique DNA-dependent DNA replication DNA recombination response to UV réparation de l'ADN protein import into nucleus Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues Espèces Homme Souris Entrez 84268 69723 Ensembl ENSG00000129197 ENSMUSG00000018449 UniProt Q86UA6 Q9CWY9 RefSeq (mRNA) NM_001033002 NM_001160243 NM_001160244 NM_001160246 NM_001160266 NM_001160267 NM_032308 NM_001252413 NM_001252414 NM_001252415 NM_027186 RefSeq (protéine) NP_001028174 NP_001153715 NP_001153716 NP_001153718 NP_001153738 NP_001239342 NP_001239343 NP_001239344 NP_081462 Localisation (UCSC) Chr 17: 5.42 – 5.43 Mb Chr 11: 70.86 – 70.87 Mb Publication PubMed
Wikidata
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La human RPA interacting protein (hRIP, Protéine humaine interagissant avec RPA) est une protéine découverte récemment^[Quand ?]. Sa principale fonction est de transporter la Protéine de Réplication A (RPA, replicative protein A) du cytosol jusqu’au noyau et du noyau au cytosol.

Structure

Le gène hRIP se retrouve sur le chromosome humain 17 en position p13. On connait aujourd'hui 6 isoformes possibles de cette protéine, issus de l'épissage alternatif d'un même gène : hRIP alpha, beta, gamma. delta 1, delta 2 et delta 3. Le gène de l’hRIP code l’isoforme a. Cependant, les isoformes a et b sont les plus souvent retrouvés dans le métabolisme cellulaire. L’isoforme a comprend 219 acides aminés. La protéine hRIP est divisée en trois domaines; la partie N-terminale (acides aminés 1 à 45) qui est riche en résidus basiques, la partie centrale (acides aminés 45 à 140) qui est principalement composée d’acides aminés acides et la partie C-terminale (acides aminés 141 à 226), qui contient le domaine putatif du doigt de Zinc. La liaison avec la protéine RPA se fait par le domaine central. Concernant l’isoforme b, celui-ci comprend 172 acides aminés. En pratiquant une électrophorèse sur polyacrylamide les chercheurs ont estimé le poids moléculaire de cet isoforme b aux environs de 45 kDa.

Isoformes

Le tableau qui suit présente les différents isoformes de hRIP connus :

Isoforme	Exons présents dans l’isoforme	Nombres d’acides aminés	Paires de base retrouvées sur le gène
a	1 - 2 - 3 - 4 - 5 - 6 - 7	219 a.a.	660 pb
b	1 - 2 - 3 - 4 - 5 - - 7	172 a.a.	519 pb
g	1 - 2 - 3 - 4 - - 6 - 7	145 a.a.	596 pb
d1	1 - 2 - 3 - - 5 - 6 - 7 1 - 2 - 3 - - 5 - 6 - 7	107 a.a.	548 pb 407 pb
d2	1 - 2 - 3- - - 6 - 7	106 a.a.	484 pb
d3	1 - 2 - 3 - - - - 7	106 a.a.	343 pb

Rôles des isoformes a et b

Les isoformes a et b transportent la protéine RPA dans les corps nucléaires PML sous le processus de sumoylation. La microscopie en immunofluorescence a permis de révéler que hRIP a se localise davantage dans le cytoplasme mais est également détectable dans le noyau. Par contre, l’isoforme b est essentiellement nucléaire. La sumoylation est nécessaire pour le transport, via hRIP, de la protéine RPA vers le noyau.

Notes et références

• Boisvert F, Hendzel M et Bazett-Jones D.: Promyelocytic Leukemia (PML) Nuclear Bodies Are Protein Structures that Do Not Accumulate RNA The Rockefeller University Press The Journal of Cell Biology, Volume 148, Number 2, January 24, 2000

• Bernardi R et Pandolfi PP, Structure, dynamics and functions of promyelocytic leukaemia nuclear bodies PMID 17928811 [PubMed - in process]

• TG Hofmann*,1 and H Will1 : Body language: the function of PML nuclear bodies in apoptosis regulation Cell Death and Differentiation (2003) Published online 22 August 2003

• Park J, Seo T, Kim H, et Choe J. : Sumoylation of the Novel Protein hRIP Is Involved in Replication Protein A Deposition in PML Nuclear Bodies MOLECULAR AND CELLULAR BIOLOGY, Sept. 2005, p. 8202–8214 Vol. 25, No. 18 2005, American Society for Microbiology

Les images ont été prises à partir de PubMed et sur SABLE protein structure prediction : http://sable.cchmc.org/