Sulfite oxydase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | Hème, MoCo |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La sulfite oxydase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
Cette enzyme est présente dans les mitochondries de tous les eucaryotes. Elle assure l'oxydation du sulfite en sulfate et transfère à la chaîne respiratoire les électrons libérés par cette réaction, permettant la phosphorylation d'ADP en ATP via la phosphorylation oxydative[1],[2],[3]. Il s'agit de la dernière étape de la dégradation des composés organosulfurés, le sulfate étant excrété dans l'urine.
La sulfite oxydase utilise un cofacteur à molybdène dérivé de la molybdoptérine ainsi qu'un groupe héminique. Elle fait partie des cytochromes b5 ainsi que de la superfamille des oxotransférases à molybdène, qui comprend également la DMSO réductase, la xanthine oxydase et la nitrite réductase.
Chez les mammifères, elle est fortement exprimée dans le foie, les reins et le cœur, et faiblement exprimée dans la rate, le cerveau, les muscles squelettiques et le sang.
La sulfite oxydase est indispensable à la métabolisation des acides aminés soufrés — cystéine et méthionine — absorbés avec l'alimentation. Une carence en sulfite oxydase fonctionnelle provoque une maladie rare mais fatale appelée déficience en sulfite oxydase. Cette maladie se traduit par des désordres neurologiques, un retard mental, des difformités physiques, une dégradation du cerveau et conduit à la mort. La carence en sulfite oxydase fonctionnelle peut être due notamment à une mutation génétique ou à l'absence de cofacteur à molybdène.
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) Giovanni D'Errico, Anna Di Salle, Francesco La Cara, Mosè Rossi et Raffaele Cannio, « Identification and Characterization of a Novel Bacterial Sulfite Oxidase with No Heme Binding Domain from Deinococcus radiodurans », Journal of Bacteriology, vol. 188, no 2, , p. 694-701 (PMID 16385059, PMCID 1347283, DOI 10.1128/JB.188.2.694-701.2006, lire en ligne)
- (en) Wen-Hann Tan, Florian S. Eichler, Sadaf Hoda, Melissa S. Lee, Hagit Baris, Catherine A. Hanley, P. Ellen Grant, Kalpathy S. Krishnamoorthy et Vivian E. Shih, « Isolated Sulfite Oxidase Deficiency: A Case Report With a Novel Mutation and Review of the Literature », Pediatrics, vol. 116, no 3, , p. 757-766 (PMID 16140720, DOI 10.1542/peds.2004-1897, lire en ligne)
- (en) Harvey J. Cohen, Sylvia Betcher-Lange, Dale L. Kessler et K. V. Rajagopalan, « Hepatic sulfite oxidase. Congruency in mitochondria of prosthetic groups and activity », Journal of Biological Chemistry, vol. 247, no 23, , p. 7759-7766 (PMID 4344230, lire en ligne)
