Vitamina K epóxido reductasa

Vitamina K epóxido reductasa
Identificadores
Símbolos	VKORC1 (HGNC: 23663) VKCFD2
Identificadores; externos	EBI: VKORC1; GeneCards: Gen VKORC1; UniProt: VKORC1;
Locus	Cr. 16 p11.2
Ortólogos
Humano	Ratón
79001
NM_024006	n/a
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

VKOR
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	EBI: VKOR; UniProt: VKOR; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.1.4.1
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La vitamina K epóxido reductasa (VKOR) es una enzima (EC 1.1.4.1) que reduce a la vitamina K luego de que esta ha sido oxidada en la carboxilación del residuo de ácido glutámico de las enzimas que participan en la coagulación de la sangre.

La reacción catalizada por esta enzima es:

ditiotreitol + vitamina K 2,3-epóxido

\rightleftharpoons

filoquinona (Vitamina K1) + ditiotreitol (oxidado) + H
2O

La VKORC es miembro de una amplia familia de enzimas que se encuentran presentes en vertebrados, Drosohpila, plantas, bacterias, y arqueas.^[1] La subunidad 1 de esta enzima (VKORC1) es la diana del anticoagulante warfarina.^[2]^[3] En la región más probable para ser el sitio activo de la enzima se han identificado cuatro residuos de cisteína y un quinto residuo que puede ser serina o treonina.^[1] En algunas enzimas homólogas de plantas y bacterias, el dominio homólogo a la VKORC1 se encuentra fusionado con otros dominios de la familia de la tioredoxina de oxidoreductasas.^[1]

Referencias

↑ ^a ^b ^c Goodstadt L, Ponting CP (June 2004). «Vitamin K epoxide reductase: homology, active site and catalytic mechanism». Trends Biochem. Sci. 29 (6): 289-92. PMID 15276181. doi:10.1016/j.tibs.2004.04.004.
↑ Li, T; Chang, CY; Jin, DY; Lin, PJ; Khvorova, A; Stafford, DW (2004). «Identification of the gene for vitamin K epoxide reductase». Nature 427 (6974): 541-4. PMID 14765195. doi:10.1038/nature02254.
↑ Rost, S; Fregin, A; Ivaskevicius, V; Conzelmann, E; Hortnagel, K; Pelz, HJ; Lappegard, K; Seifried, E et al. (2004). «VKORC1 cause warfarin resistance and multiple coagulation factor deficiency type 2». Nature 427 (6974): 537-41. PMID 14765194. doi:10.1038/nature02214.

Véase también

Oxidorreductasa

Datos: Q82305736

[pmid15276181-1] Goodstadt L, Ponting CP (June 2004). «Vitamin K epoxide reductase: homology, active site and catalytic mechanism». Trends Biochem. Sci. 29 (6): 289-92. PMID 15276181. doi:10.1016/j.tibs.2004.04.004.

[Chang2004-2] Li, T; Chang, CY; Jin, DY; Lin, PJ; Khvorova, A; Stafford, DW (2004). «Identification of the gene for vitamin K epoxide reductase». Nature 427 (6974): 541-4. PMID 14765195. doi:10.1038/nature02254.

[Rost2004-3] Rost, S; Fregin, A; Ivaskevicius, V; Conzelmann, E; Hortnagel, K; Pelz, HJ; Lappegard, K; Seifried, E et al. (2004). «VKORC1 cause warfarin resistance and multiple coagulation factor deficiency type 2». Nature 427 (6974): 537-41. PMID 14765194. doi:10.1038/nature02214.

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[2]

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